以克隆的CD40 cDNA为模板，经多步PCR构建羧基端融合异亮氨酸拉链(isoleucine zipper, IZ)三聚化基序和His6标签的可溶性CD40融合蛋白(sCD40IZ)的原核表达载体，在大肠杆菌中获得高效表达，分子量为27kD, 与理论大小相符，表达产物主要存在于包涵体中，对包涵体蛋白进行稀释复性和纯化得到可溶性的sCD40IZ重组蛋白，该蛋白在溶液中的分子量为91kD，表明最有可能以三聚体形式存在。活性分析显示该蛋白能够与细胞上的CD40L结合，并且其结合活性与不含IZ基序的可溶性CD40相比明显提高。这些结果表明，在可溶性CD40羧基端融合IZ基序能够促进形成三聚体，并且具有增强的配基结合活性。