纤溶酶原激活物抑制因子－1(PAI—1)在天然状态下含量很低。为了进行PAI—l的结构与功能的研究，构建了表达重组PAI—l的质粒pBV22(I／PAI—l，并在大肠杆菌中得到了高效表达。最高表达量为菌体总蛋白量的49%以上。经Western blotting检测，得到了分子量为43．0kDa的反应条带。对形成包涵体的表达产物进行变、复性处理及Seplhadex G-75的初步纯化，得到了潜伏态的重组PAI—l。用纤维蛋白平板法和显色底物法，测定出经4mol／L盐酸胍激活后的重组PAI—l对尿型纤溶酶原激活物(u—PA)有明显的抑制活性。而且，激活后的重组Pal-1经过37℃处理，会逐渐转变为潜伏态。