研究了产自于绮丽刺毛霉（Actinomucor elegans）的一种甘氨酸氨肽酶。分子筛层析表明该酶的天然分子的分子量为320kD,SDSPAGE分析表明蛋白质的亚基分子量为565kD。该酶水解含有甘氨酸残基的底物（如glycinenaphthylamine）的效率要较其它氨基酸残基高得多。该酶的最佳反应温度为30℃，最佳pH为8.0。酶的Km和Kcat值分别为0.24mmol/L与1008 s^-1。1.0mmol/L Zn²⁺,Cu²⁺和Cd²⁺可完全抑制该酶的活性。作用于酶巯基的化学物质对酶活性都有抑制作用。根据络合剂反应的实验结果表明该酶是一种含有金属的酶。当与蛋白酶共同作用时该酶除了甘氨酸外还能提高脯氨酸、精氨酸及谷氨酸的水解率。