将化学合成的RGD肽(Arg-Gly-Asp)编码寡核苷酸与尿激酶B链cDNA相连成为融合基因后，克隆至原核表达质粒pBV220中，在P-RP-L启动子的作用下，经42℃热诱导，在大肠杆菌DH5α中获得了融合基因的表达，其表达量占菌体总蛋白的9.2%，表达产物以无活性的包含体形式存在。经变复性处理得到纯化的融合基因的表达产物，经Western blotting分析表明产物具有与天然尿激酶相似的抗原性，体外活性分析显示其具有一定的纤溶和抗血小板聚集的活性。