| 球孢白僵菌凝乳弹性蛋白酶(BbPr1)的纯化与特性* |
|
| |
| 中文关键词:球胞白僵菌 昆虫病原真菌 凝乳弹性蛋白酶 纯化 特性 |
| 英文关键词: |
| 基金项目: |
| 杨星勇 王中康 夏玉先 卢晓风 裴炎** |
| 西南农业大学生物技术中心 |
| 摘要点击次数: 1342 |
| 全文下载次数: 615 |
| 中文摘要: |
| 以几丁质为底物，加入基本盐培养基中，诱导球孢白僵菌（Beauveriabassiana）产生分解昆虫表皮的蛋白酶。诱导物中，蝉蜕诱导的蛋白酶总活性、比活较高，经超滤、离子交换层析、亲和层析、制备性IEF电洗脱纯化了一种有凝乳弹性蛋白酶（Pr1）活性的蛋白酶BbPr1。经SDS－PAGE电泳银染后是单带，HPLC凝胶过滤显示单峰。BbPr1为单体酶，分子量为33.6kD左右，pI为7.4。底物专一性测定显示，BbPr1能水解Phe或Leu形成的酸胺键和肽键。BbPrl可被PMSF抑制，表明其活性中心有Ser残基；BbPr1还可被胰凝乳蛋白酶抑制剂TPCK和凝乳弹性蛋白酶抑制剂TEI等所抑制;胰蛋白酶抑制剂beupeptin和Epianstatin，及胃蛋白酶抑制剂Pepstain对BbPr1活性无影响。还研究了BbPr1的最适作用pH和pH稳定性。 |
| 英文摘要: |
| |
| 杨星勇,王中康,夏玉先,卢晓风,裴炎. 球孢白僵菌凝乳弹性蛋白酶(BbPr1)的纯化与特性*[J]. 菌物学报, 2000, 19(2): |
| 查看全文 查看/发表评论 下载PDF阅读器 |
|
|
|
|