2021, Vol. 61中国科学院微生物研究所，中国微生物学会，中国菌物学会
文章信息
- 吴颖, 陈鸿迅, 张立奎. 2021
- Ying Wu, Hongxun Chen, Likui Zhang. 2021
- 极端嗜热古菌8oxoG DNA糖苷酶的研究进展
- Research progress in 8oxoG DNA glycosylases of hyperthermophilic archaea
- 微生物学报, 61(3): 491-500
- Acta Microbiologica Sinica, 61(3): 491-500
-
文章历史
- 收稿日期：2020-04-05
- 修回日期：2020-05-20
- 网络出版日期：2020-08-07
引用本文 |
2. 扬州大学广陵学院, 江苏 扬州 225128
2. College of Guangling, Yangzhou University, Yangzhou 225128, Jiangsu Province, China
20世纪90年代，Woese等人提出了三域学说，将古菌放在了与细菌和真核生物同等的分类地位，从而把生命划分为真核生物、细菌和古菌[1]。随着宏基因组学和单细胞基因组技术的运用，人们发现古菌广泛地分布在自然界的各类环境中。目前，古菌分为4个超家族：TACK (Thaumarchaeota、Aigarchaeota、Crenarchaeota和Korarchaeota)、Asgard (Lokiarchaeota、Thorarchaeota、Heimdallarchaeota和Odinarchaeota)、DPANN (Diapherotrites、Parvarchaeota、Aenigmarchaeota、Nanohaloarchaeota和Nanoarchaeota)和Euryarchaeota[2]。新发现的古菌改变了生命系统发育树，扩展了人们对其多样性的认识。古菌细胞内蕴藏着大量未知的生物学过程和功能，它们不仅是研究生命基本规律、极限适应能力、生命起源与演化等的重要研究对象，还有着不可估量的生物技术开发前景。因此，开展古菌的研究具有重要的科学意义和应用价值。
基因组DNA中碱基很容易受到活性氧(Reactive oxygen species，ROS)的攻击使之变成损伤碱基，进而影响到基因组的完整性和稳定性，并可能进一步导致疾病的发生[3-4]。在ROS引起损伤类型中，8oxoG是最为常见的DNA氧化性损伤碱基，主要通过鸟嘌呤碱基的氧化所产生(图 1-A)[5]。研究发现，每一个哺乳动物细胞中每天会产生约100000个8oxoG[6]。通常，8oxoG具有两种构象(图 1-B)：一种是反式构象，能够与胞嘧啶形成Watson-Crick配对(8oxoG: C)；另一种是顺式构象，能够与腺嘌呤形成Hoogsteen配对(8oxoG: A)[7]。如果8oxoG形成8oxoG: A配对，经过复制后，将会形成A: T配对，从而引起GC→TA突变(图 1-C)[8]。另一方面，DNA聚合酶在DNA中腺嘌呤对应的位置掺入8oxodGTP (由dGTP氧化产生)，经过一轮复制后，会导致AT→CG突变[9]。因此，8oxoG会影响细胞基因组的稳定性和完整性，进而对细胞是有害的。
为了修复DNA中的8oxoG，细胞已经演化出碱基切除修复途径(Base excision repair，BER)[10]。研究发现，8oxoG DNA糖苷酶(8-oxoguanine DNA glycosylases，OGG)为BER途径中的第一个酶，其广泛分布在细菌、古菌和真核生物[11]。最新的研究发现，OGG在控制肝脏的糖异生、检测基因组的氧化损伤、疾病诊断等方面起着重要作用[4, 12-13]。无论是源自细菌、真核生物还是古菌的OGG均为双功能酶，即具有DNA糖苷酶活性和AP (apurinic/apyrimidinic)裂合酶活性。双功能OGG作用于含有8oxoG的DNA的催化机理如图 2所示[14]：首先OGG利用DNA糖苷酶活性切割8oxoG与DNA脱氧核糖之间的N-C糖苷键，去除DNA中的8oxoG，形成AP位点，进而形成Schiff碱基中间体；然后利用其AP裂合酶活性，OGG在AP位点处切割DNA的3'-5'磷酸二酯键，通过β-消除反应，产生带有3'-α, β-不饱和醛和5'-磷酸的缺口DNA，或者通过β-和δ-消除反应，产生带有3'-磷酸和5'-磷酸的缺口DNA[15-16]。
古菌在DNA复制和DNA修复方面类似于真核生物，是真核生物DNA复制和DNA修复理想的简化版本。高温环境加快了DNA中碱基的自发水解和氧化，造成DNA的损伤。因此，极端嗜热古菌基因组面临着高温环境所带来的严峻挑战。但是，极端嗜热古菌与常温微生物具有相似的突变频率[17]，这暗示着前者具有较强的DNA修复能力。极端嗜热古菌基因组显示，它们均编码OGG。目前，对于细菌和真核生物的OGG已经进行了大量的研究，但是极端嗜热古菌OGG的研究相对较少。本文总结了极端嗜热古菌OGG的研究进展，并对今后的研究进行了一些展望。
1 8oxoG DNA糖苷酶的分类在细菌中，负责去除DNA中8oxoG的DNA糖苷酶为甲酰胺基嘧啶-DNA糖基化酶(formamidopyrimidine-DNA glycosylase，Fpg)。研究发现，Fpg切割含有8oxoG: C配对的dsDNA，通过β, δ-消除反应产生带有3'-磷酸和5'-磷酸的缺口DNA[18]。而在真核生物、古菌和少数细菌中，识别和切除8oxoG的DNA糖苷酶为OGG。大多数真核生物和古菌的OGG切割含有8oxoG: C配对的dsDNA，并通过β-消除反应产生带有3'-α, β-不饱和醛和5'-磷酸的缺口DNA。目前，OGG分为3个家族：OGG1、OGG2和AGOG (archaeal GO glycosylase)[18]。表 1总结了3个家族OGG的异同点。氨基酸序列比对和晶体结构显示，FpG和OGG成员均具有螺旋-发夹-螺旋(helix-hairpin-helix, HhH) 结构，属于HhH-GPD (a glycine/proline-rich sequence followed by an absolutely conserved aspartate，富含甘氨酸/脯氨酸和高度保守的天冬氨酸序列) 超家族[18]。
| Family | OGG1 | OGG2 | AGOG |
| Member source | Bacteria and eukaryotes | Archaea and bacteria | Archaea |
| Number of conserved motifs | 3 | 2 | 2 |
| Amino acid sequence similarity | Low | Low | Low |
| Member size | Major difference | Constant | Minor difference |
| HhH motif | Yes | Yes | Yesa |
| Crystal structure | Similar | Similar | Similar |
| Catalytic mechanism | Same | Same | Same |
| a: AGOG has a distinct HhH motif from OGG1 and OGG2. | |||
OGG1家族成员最多，包括已研究清楚的人类OGG1 (h-OGG1)[19-26]和细菌Clostridium acetobutylicum OGG1 (Cac-OGG)[27]。尽管OGG1成员之间大小不同，但是它们具有相似的空间结构，该结构由3个结构域组成。OGG2家族成员主要包括源自古菌和少数细菌的糖苷酶，例如Methanococcus jannaschii OGG (Mja-OGG)[28]、Sulfolobus solfataricus OGG (Sso-OGG)[29]、Archaeoglobus fulgidus OGG (Afu-OGG)[30]、Thermoplasma volcanium OGG (Tvo-OGG)[31]和细菌Thermotoga maritima OGG (Tma-OGG)[32]。在空间结构方面，OGG2酶不同于OGG1，只具有2个结构域，缺少OGG1酶的A-结构域。另外，OGG2家族成员大小恒定(约207氨基酸)，并且对DNA底物的严谨性比OGG1成员更低。
作为第三个家族，AGOG成员只源自于古菌。目前，已报道的AGOG只有3个，分别是：Pyrobaculum aerophilum OGG (Pae-OGG)[33]、Thermococcus gammatolerans (Tga-OGG)[34]和Thermococcus kodakarensi OGG (Tko-AGOG)[14]。尽管AGOG具有与OGG2相似的结构域，但是它们的HhH结构域与OGG1和OGG2家族的HhH结构域不同。
除了具有HhH结构域的核心序列之外，3个OGG家族成员中氨基酸序列的相似性非常低[18]，例如，OGG2酶与OGG1酶的氨基酸序列相似性只有13%-19%。甚至OGG1成员之间的氨基酸序列相似性也非常低，比如Cac-OGG1与h-OGG1只具有28%氨基酸序列的等同性。尽管OGG存在氨基酸序列的差异性，但是它们具有相似的空间结构、保守的催化位点和相似的活性中心，这都暗示着它们具有相同的催化机理。
2 极端嗜热古菌8oxoG DNA糖苷酶如前文所述，源自于极端嗜热古菌的8oxoG DNA糖苷酶分别属于OGG2家族和AGOG家族，它们在氨基酸组成和HhH结构等方面存在明显差异。第一个被报道的古菌OGG源自极端嗜热古菌M. jannaschii，属于OGG2家族[28]。Mja-OGG与酵母菌OGG1 (y-OGG1)和h-OGG1在氨基酸序列方面具有非常低的相似性。Mja-OGG具有DNA糖苷酶和DNA裂合酶的活性，并且表现出对含有8oxoG: C配对的DNA非常强的偏好性，这不同于真核生物的OGG[28]。突变分析结果表明，Mja-OGG突变体K129S失去了切割DNA的活性。序列比对结果显示，Mja-OGG中的K129对应y-OGG1中的K241。研究发现，y-OGG1中的K241能够与DNA中的糖形成Schiff碱基，它是该酶发挥裂合酶活性所必需的[35]。因此，Mja-OGG中的K129是该酶的关键氨基酸残基之一。
Faucher等解析了Mja-OGG和Sso-OGG的晶体结构[29]。通过与OGG1和AGOG空间结构比较，可以推测Mja-OGG中C末端的K207是该酶区分G和8oxoG的关键氨基酸残基，后续的突变分析结果证实了这一推测。另外，Faucher等还解析了Mja-OGG与含有8oxoG的DNA形成复合物的晶体结构[36]，进一步显示了该酶的K207是OGG2家族成员中保守的氨基酸残基，具有识别8oxoG的功能。此外，该复合物的晶体结构还揭示了该酶通过构象变化结合DNA，这与OGG1酶结合DNA的方式相似。目前，Sso-OGG的生化性质和催化机理尚未被研究。
源自极端嗜热古菌A. fulgidus的OGG也是双功能酶，即具有DNA糖苷酶和AP裂合酶的活性。该酶的最适pH为8.5，最适温度为60 ℃，不能耐受80 ℃，但是能够耐受500 mmol/L的盐[30]。进一步的生化性质研究表明，Afu-OGG能够有效地切割含有8oxoG: C和8oxoG: G配对的DNA，但是对于含有8-oxoG: T和8oxoG: A配对的DNA的切割效率非常低。尽管Afu-OGG对含有8oxoG的DNA的切割催化机理与h-OGG1相似，但是该酶识别8oxoG的机制和对底物的专一性不同于h-OGG1。
嗜酸热古菌T. volcanium的OGG与Mja-OGG和Sso-OGG序列同源性较高。生化性质的研究结果表明，Tvo-OGG的最适反应pH为7.5，其最适反应温度为60 ℃[31]。该酶也是具有DNA糖苷酶活性和AP裂合酶活性的双功能酶，切割含有8oxoG的DNA。但是，Tvo-OGG不能切除尿嘧啶: G配对中的尿嘧啶和T: G配对中的T。
极端嗜热古菌P. aerophilum的OGG也属于AGOG家族，能够有效地切除DNA双链和单链中的8oxoG[33]。Lingaraju等解析了Pae-AGOG和该酶与8oxoG形成复合物的晶体结构[37]。尽管Pae-AGOG具有OGG中保守的HhH结构域，但是该酶的HhH结构不同于其他OGG的HhH结构，这暗示着该酶作用于DNA的方式不同于其他OGG。Pae-AGOG通过氢键和碱基堆积力识别8oxoG，这不同于h-OGG1，但是两者可能具有相似的催化机理。
突变分析的结果表明，Pae-AGOG中的W222、W69、K147、D218和N31是该酶识别8oxoG的关键氨基酸残基，而K140和D172参与该酶切除8oxoG (图 3)[38]。另外，Pae-AGOG突变体D172Q失去了切割活性，而对应的h-OGG1突变体仍具有切割活性。进一步的研究发现，Pae-AGOG突变体K140Q、D172N和D172Q结合含有8oxoG的ssDNA比结合含有8oxoG: C配对的dsDNA具有更高的亲和力。因此，Pae-AGOG具有独特的HhH结构，暗示着该酶具有不同于其他OGG的功能。
作为超嗜热古菌的模式生物[39]，极端嗜热古菌T. kodakarensis OGG的催化机理、动力学和底物专一性最近也得到了研究[14]。最新的研究表明，Tko-AGOG是极端嗜热古菌T. kodakarensis细胞中重要的OGG，但是其并非为细胞所必需的[14]。另外，Tko-AGOG介导的完整BER途径得到了阐明，即在Tko-AGOG、AP核酸内切酶、DNA聚合酶B和DNA连接酶的作用下修复DNA中的8oxoG[14]。
3 极端嗜热耐辐射古菌T. gammatolerans 8oxoG DNA糖苷酶极端嗜热耐辐射古菌T. gammatolerans分离于加利福尼亚湾的热液口，其最适生长温度为88 ℃，最适生长pH为6.0[40]。研究发现，古菌T. gammatolerans能够耐受5.0 kGy剂量的γ辐射，是迄今为止最耐辐射的古菌[40]。目前，关于耐辐射古菌DNA修复机制的研究越来越多[41]，但是对古菌T. gammatolerans DNA修复机制仍然知之甚少。T. gammatolerans的基因组测序已完成，其G+C含量为51.3%[42]，编码一种古菌8oxoG DNA糖苷酶(Tga-AGOG)。Barbier等发现Tga-AGOG能够在高温条件下切除DNA中的GO[34]，但是关于该酶的生化性质和催化机理尚未进行研究。
我们实验室最近克隆表达并纯化了Tga-AGOG[43]。对其生化性质的研究发现，Tga-AGOG能够在45-95 ℃范围内切割含有8oxoG的DNA，其最适反应温度为85 ℃，最适反应pH为7.0-8.5。该酶的切割活性不依赖二价金属离子，但Cu2+和Co2+会抑制其活性。在高盐条件下，该酶活性受到显著抑制。我们还发现Tga-AGOG能够切除DNA中的8oxoG，并通过β-消除反应产生带有3'-α, β-不饱和醛和5'-磷酸的缺口DNA。进一步的研究发现，Tga-AGOG切割含有8oxoG的dsDNA的效率不同，其切割效率的顺序为8oxoG: C > 8oxoG: T > 8oxoG: A > 8oxoG: G。
Pae-AGOG与8oxoG形成复合物的晶体结构显示(图 3)，除了前文讨论的氨基酸残基之外，该酶的F144、P170和R174接近于8oxoG，但是这三个氨基酸残基的功能尚不清楚。氨基酸序列比对显示，Tga-AGOG的F167、P193和R197对应于Pae-AGOG的F144、P170和R174。突变分析结果表明，R197是Tga-AGOG切割含有8oxoG的DNA的关键氨基酸残基之一，而F167和P193不参与切割含有8oxoG的DNA，从而完善了AGOG识别和切割DNA中的8oxoG的分子机制。更为重要的是，我们研究了Tga-AGOG在不同温度下切割含有8oxoG的DNA的反应速率，从而揭示了该酶切除DNA中的8oxoG所需的激活自由能(16.9±0.9 kcal/mol)。
4 总结和展望鸟嘌呤被ROS氧化生成8oxoG，是常见的DNA损伤碱基之一。为了修复DNA中的8oxoG，细胞内的OGG能够识别和切割DNA中的8oxoG，从而启动BER途径。古菌广泛地分布在自然界的各种环境中，其基因组均编码至少一种8oxoG DNA糖苷酶。AGOG含有OGG中保守的HhH结构域，具有糖苷酶和AP-裂合酶两种活性，从而能够及时地识别和切除DNA中的8oxoG，避免基因组中8oxoG的积累。
AGOG能够切除DNA中的8oxoG，并在8oxoG所在的DNA单链上形成一个缺口，而这个缺口被其他核酸代谢酶或蛋白所利用，进而完成后续的修复。目前，AGOG切割含有8oxoG的DNA所形成的缺口，在古菌细胞内会被哪些核酸代谢酶所利用；古菌细胞内存在哪些蛋白能够与AGOG相互作用以及如何相互作用共同完成修复DNA中的8oxoG，都是值得深入探讨的科学问题。
尽管古菌AGOG驱动的BER途径对于修复DNA中的8oxoG起着重要的作用，但是古菌细胞中是否存在修复DNA中的8oxoG的其他修复途径，尚未清楚。古菌，特别是极端嗜热古菌，编码多种修复型核酸内切酶[44]。最近，我们发现极端嗜热古菌T. gammatolerans NucS核酸内切酶能够切割含有尿嘧啶和次黄嘌呤的DNA[45]，并且还能切割含有8oxoG的DNA(尚未发表)，暗示着该酶介导的修复可能是修复DNA中8oxoG的一种新的替代途径。目前，极端嗜热古菌NucS核酸内切酶切割含有8oxoG的催化机制需要进一步研究。
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