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微生物学报

动物血红素过氧化物酶参与细菌氧化Mn(II)的研究进展
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国家自然科学基金(41203059);北京市科学技术研究院青年骨干计划(2013-014)


Advances in bacterial Mn(II) oxidation by animal haem peroxidases
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    摘要:

    锰氧化物是自然环境中一种重要的高活性矿物,在多种元素的生物地球化学循环中起着重要作用。细菌对锰氧化物的形成具有推动作用。截至目前,研究者已从环境中分离出多株锰氧化细菌,并在氧化机理的研究上取得了一定的进展。目前细菌中已知的锰氧化酶包括多铜氧化酶和动物血红素过氧化物酶。与多铜氧化酶相比,动物血红素过氧化物酶在蛋白结构与氧化方式上都具有自己的特点。本文结合国内外最新研究结果,在氧化菌株、氧化酶和基因、氧化方式及影响因素等方面对动物血红素过氧化物酶参与细菌氧化Mn(Ⅱ)的研究进行了总结,对未来研究方向进行了展望。

    Abstract:

    Manganese oxides are highly reactive minerals and play an important role in elemental biogeochemical cycles in the natural environment. Bacteria can oxidize Mn(Ⅱ) to Mn(Ⅲ) and Mn(IV). More and more bacteria have been isolated from different environments. Furthermore, bacteria are key drivers of the global Mn cycle. Bacterial Mn(Ⅱ) oxidation is an enzymatic process. Enzymes responsible for bacterial Mn(Ⅱ) oxidation are multicopper oxidases and animal haem peroxidases (AHPs), but the latter is different from the former. In this mini-review, we focus on the advances in bacterial Mn(Ⅱ) oxidation by AHPs, manganese oxidizing bacteria, structure and characterization of AHPs, the genes of AHPs, and the process of oxidation. Challenges and future research needs are also discussed.

    参考文献
    相似文献
    引证文献
引用本文

郑洁,孟佑婷,刘桂君. 动物血红素过氧化物酶参与细菌氧化Mn(II)的研究进展. 微生物学报, 2017, 57(7): 969-977

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  • 收稿日期:2016-12-09
  • 最后修改日期:2017-02-23
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  • 在线发布日期: 2017-07-07
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